Title	Evaluation of the substitutions in 212, 342 and 215 amino acid positions in binding site of organophosphorus acid anhydrolase using the molecular docking and laboratory analysis
Author info	Heidari M. F. ... [et al.]
Co-authors	Heidari M. F.
Note	Bibliogr. odkazy. - Res. angl.

Sign.	C 526
Source	Bratislavské lekárske listy : international journal for biomedical sciences and clinical medicine. - ISSN 0006-9248. - Bratislava : AEPress , 2019 . - Vol. 120, no. 2 (2019), s. 139-143 : ilustr., grafy, fareb. obr., tab.
MeSH Subject	enzýmy mutácia dekontaminácia organofosfáty paratión paraoxón simulácia molekulového dokingu
Subj. Headings	OPAA (organophosphorus acid anhydrolase) * aktivita enzýmová * mutácia Mut6 * mutácia 4ZWP * mutácia 4ZWU
Language	English
Country	Slovak Republic
Document kind	Rozpis článkov z periodík
Database	ARTICLES

Title	Methyl parathion
Title	Metyl parathion. WHO
ISBN	92-4-157145-4
Issue data	Geneva : WHO , 1993. - 244 s.
Edition	Environmental health criteria ; vol. 145, ISSN 0250-863X
Chapters, articles
systematics	614.75:504(100)
MeSH Subject	expozícia environmentálna paratión : účinky nežiaduce : toxicita paratión
Subj. Headings	Toxikológia chemická a karcinogenita
Language	English
Country	Switzerland
Copy count	1, currently available 1
Document kind	Seriálové monografie
Database	BOOKS

Title	Parathion
Title	Parathin - zdravie a bezpečnostné opatrenia. WHO
ISBN	92-4-151074-9 (brož.)
Issue data	Geneva : WHO , 1992. - 37 s.
Edition	Health and safety guide ; 74
Chapters, articles
systematics	614.75:504.3.054(100)
MeSH Subject	paratión : účinky nežiaduce : toxicita expozícia environmentálna znečistenie ovzdušia znečistenie životného prostredia zdravotníctvo environmentálne opatrenia bezpečnostné : príručky Svetová zdravotnícka organizácia
Subj. Headings	Toxikológia chemická a karcinogenita
Language	English
Country	Switzerland
Copy count	1, currently available 1
Document kind	Monografie
Database	BOOKS

Search results

1.Evaluation of the substitutions in 212, 342 and 215 amino acid positions in binding site of organophosphorus acid anhydrolase using the molecular docking and laboratory analysis