Názov	Evaluation of the substitutions in 212, 342 and 215 amino acid positions in binding site of organophosphorus acid anhydrolase using the molecular docking and laboratory analysis
Aut. údaje	Heidari M. F. ... [et al.]
Spoluautori	Heidari M. F.
Poznámky	Bibliogr. odkazy. - Res. angl.

Sign.	C 526
Zdroj. dok.	Bratislavské lekárske listy : international journal for biomedical sciences and clinical medicine. - ISSN 0006-9248. - Bratislava : AEPress , 2019 . - Vol. 120, no. 2 (2019), s. 139-143 : ilustr., grafy, fareb. obr., tab.
MeSH predmet.	enzýmy mutácia dekontaminácia organofosfáty paratión paraoxón simulácia molekulového dokingu
Predmet.heslá	OPAA (organophosphorus acid anhydrolase) * aktivita enzýmová * mutácia Mut6 * mutácia 4ZWP * mutácia 4ZWU
Jazyk dok.	angličtina
Krajina	Slovenská republika
Druh dok.	Rozpis článkov z periodík
Báza dát	ČLÁNKY

Názov	Methyl parathion
Preklad	Metyl parathion. WHO
ISBN	92-4-157145-4
Vyd.údaje	Geneva : WHO , 1993. - 244 s.
Edícia	Environmental health criteria ; vol. 145, ISSN 0250-863X
Kapitoly, články
Systematika	614.75:504(100)
MeSH predmet.	expozícia environmentálna paratión : účinky nežiaduce : toxicita paratión
Predmet.heslá	Toxikológia chemická a karcinogenita
Jazyk dok.	angličtina
Krajina	Švajčiarsko
Počet ex.	1, z toho voľných 1
Druh dok.	Seriálové monografie
Báza dát	KNIHY

Názov	Parathion
Preklad	Parathin - zdravie a bezpečnostné opatrenia. WHO
ISBN	92-4-151074-9 (brož.)
Vyd.údaje	Geneva : WHO , 1992. - 37 s.
Edícia	Health and safety guide ; 74
Kapitoly, články
Systematika	614.75:504.3.054(100)
MeSH predmet.	paratión : účinky nežiaduce : toxicita expozícia environmentálna znečistenie ovzdušia znečistenie životného prostredia zdravotníctvo environmentálne opatrenia bezpečnostné : príručky Svetová zdravotnícka organizácia
Predmet.heslá	Toxikológia chemická a karcinogenita
Jazyk dok.	angličtina
Krajina	Švajčiarsko
Počet ex.	1, z toho voľných 1
Druh dok.	Monografie
Báza dát	KNIHY

Výsledky vyhľadávania

1.Evaluation of the substitutions in 212, 342 and 215 amino acid positions in binding site of organophosphorus acid anhydrolase using the molecular docking and laboratory analysis